Opisz pierwszo,drugo, i trzeciorzędowa strukturę białek. Mógłby przydać się do tego rysunek
GabSon96
1. Struktura pierwszorzędowa - czyli najniższy poziom organizacji strukturalnej cząsteczki jest wyznaczona przez sekwencję aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym. Jest ona uwarunkowana jeszcze zanim zostanie zsyntetyzowany łańcuch polipeptydowy, gdyż informacja o kolejności aminokwasów w cząsteczce białka jest zakodowana w DNA, w postaci sekwencji nukleotydowej. Dzięki procesom transkrypcji, a później translacji sekwencja nukleotydowa zostaje odczytana w trakcie syntezy odpowiedniego polipeptydu.
2. Struktura drugorzędowa - są to typy regularnego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego stabilizowane wiązaniami wodorowymi. Struktura drugorzędowa jest uwarunkowana przede wszystkim właściwościami wiązania peptydowego. Jego rzeczywista struktura jest pośrednia pomiędzy dwoma formami.
3. Struktura trzeciorzędowa powstaje w wyniku oddziaływania poszczególnych reszt aminokwasowych pomiędzy sobą. Oprócz wiązań wodorowych, mogą zostać utworzone tzw. "mostki solne" - w reakcji pomiędzy grupami funkcyjnymi pochodzącymi od Ţ aminokwasów kwaśnych (Np.: kwas glutaminowy) i zasadowych (Np.: arginina). Bardzo charakterystycznym przykładem wiązań stabilizujących trzeciorzędową strukturę białek są tzw. "mostki dwusiarczkowe", powstające pomiędzy dwiema resztami cysteinowymi (zobacz i porównaj: aminokwasy). Innymi możliwymi interakcjami pomiędzy grupami aminokwasowymi są oddziaływania apolarnych reszt będące przykładem oddziaływania tzw. sił van der Waalsa. Są to oddziaływania pomiędzy aminokwasami zawierającymi silnie hydrofobowe grupy funkcyjne. Kolejnymi ważnymi czynnikami warunkującym strukturę trzeciorzędową są oddziaływania reszt aminokwasowych z rozpuszczalnikiem. Ostateczna konformacja białek rozpuszczalnych w wodzie jest taka, że większość apolarnych reszt aminokwasowych koncentruje się we wnętrzu cząsteczki, wypychając z niej wodę, natomiast reszty polarne - niosące ładunek elektryczny wysuwają się na zewnątrz i ulegają hydratacji (zobacz rysunek). Cząsteczka białka jest otoczona warstwą związanej wody hydratacyjnej.
2. Struktura drugorzędowa - są to typy regularnego ułożenia głównego łańcucha polipeptydowego stabilizowane wiązaniami wodorowymi. Struktura drugorzędowa jest uwarunkowana przede wszystkim właściwościami wiązania peptydowego. Jego rzeczywista struktura jest pośrednia pomiędzy dwoma formami.
3. Struktura trzeciorzędowa powstaje w wyniku oddziaływania poszczególnych reszt aminokwasowych pomiędzy sobą. Oprócz wiązań wodorowych, mogą zostać utworzone tzw. "mostki solne" - w reakcji pomiędzy grupami funkcyjnymi pochodzącymi od Ţ aminokwasów kwaśnych (Np.: kwas glutaminowy) i zasadowych (Np.: arginina). Bardzo charakterystycznym przykładem wiązań stabilizujących trzeciorzędową strukturę białek są tzw. "mostki dwusiarczkowe", powstające pomiędzy dwiema resztami cysteinowymi (zobacz i porównaj: aminokwasy). Innymi możliwymi interakcjami pomiędzy grupami aminokwasowymi są oddziaływania apolarnych reszt będące przykładem oddziaływania tzw. sił van der Waalsa. Są to oddziaływania pomiędzy aminokwasami zawierającymi silnie hydrofobowe grupy funkcyjne. Kolejnymi ważnymi czynnikami warunkującym strukturę trzeciorzędową są oddziaływania reszt aminokwasowych z rozpuszczalnikiem. Ostateczna konformacja białek rozpuszczalnych w wodzie jest taka, że większość apolarnych reszt aminokwasowych koncentruje się we wnętrzu cząsteczki, wypychając z niej wodę, natomiast reszty polarne - niosące ładunek elektryczny wysuwają się na zewnątrz i ulegają hydratacji (zobacz rysunek). Cząsteczka białka jest otoczona warstwą związanej wody hydratacyjnej.