Białka są to polimery aminokwasów białkowych połączony ze sobą wiązaniami peptydowymi, w których liczba reszt aminokwasowych przekracza 100. Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, P, oraz niekiedy jony Mn, Zn, Mg, Fe, Cu, Co i inne.
Budowa białek: Są to związki wielocząsteczkowe zbudowane z reszt aminokwasowych. W celu określenia budowy białek podaje się tzw. struktury: · Struktura pierwszorzędowa, zwana również struktura pierwotną- określa sekwencję (kolejność) aminokwasów wchodzących w skład liniowego łańcucha polipeptydowego uwarunkowanego genetycznie. · Struktura drugorzędowa jest to układ przestrzenny wynikający z istnienia wiązań wodorowych po między tlenem grupy -C=O, a wodorem grupy -NH dwóch różnych wiazań peptydowych. tej strukturze odpowiada budowa zwinięcia łańcucha polipepydowego w prawoskrętną heliksę lub tzw. "pofałdowana kartka"- gdy łańcuchy peptydowe są ułożone równolegle do siebie i łączą się wiązaniami wodorowymi. · Struktura trzeciorzędowa charakterystyczne dla tego układu jest pofałdowanie łańcuchów polipeptydowych w przestrzeni (skrecanie łańcucha polipeptydowego) . Ogromna rolę w powstawaniu tej struktury odgrywa wiązanie disiarczkowe -S-S- , które powstaje pomiędzy dwoma resztami cysteiny w tym samym łańcuch lub łączące dwa różne łańcuch. · Struktura czwartorzędowa- opisuje ilość i wzajemne ułożenie podjednostek cząsteczkowych (pojedynczych łańcuchów) białek.
Właściwości fizykochemiczne białek: Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Na ogół rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją. Na rozpuszczalność polipeptydów ma wpływ stężenie soli nieorganicznych. Ich małe stężenie wpływa dodatnio na rozpuszczalność . Jednak przy pewnym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek. Proces ten nie narusza struktury białka, jest on odwracalny. Nosi on nazwę wysalanie białek. Innym procesem jest wypadanie białek z roztworów pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, wysokiej temperatury, niskocząsteczkowych alkoholi i aldehydów- jest to wytrącanie w sposób nieodwracalny. Zjawisko to nosi nazwę denaturacji białek. Wywołuje ono zmiany w strukturze drugo- i trzeciorzędowej. Następuje rozerwanie wiązań wodorowych i rozerwanie mostków disiarczkowych.
Ze względu na budowę i skład dzielimy białka na: · proste · złożone
Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy: · protaminy- posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brak aminokwasów zawierających siarkę, są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina. · histony- podobnie jak protaminy posiadają silny chrakter zasadowy; są dobrze rozpuszczalne w wodzie, a także w środowisku słabo kwaśnym. Są one składnikami jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), a także występują w czerwonych ciałkach krwi. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i argenina. · albuminy- są to białka obojetne, spełniają szereg ważnych funkcji biologicznych : są one enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku. · glubuliny- w odróżnieniu od albuminy są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej. · prolaminy- są to typowe białka roślinie, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu. · gluteliny- podobnie jak prolaminy- są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach. · skleroliny- nie rozpuszczalne wodzie i rozcieńczonych roztworach soli; są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcję podporowe; do tej grupy białek należy kreatyna
Białka złożone posiadają obok aminokwasów, także części niebiałkowe. Ze względu na charakter grupy prostetycznej dzielimy je na: · nukleoproteidy- są to białka połączone z kwasami nukleinowymi; występują w wirusach; · fosfoproteidy- są to białka połączone z resztami kwasu fosforowego; posiadają charakter kwaśny, oraz zazwyczaj są połączone z jakimiś kationami. Należy do tej grupy kazeina. · chromoproteidy- są to białka połączone z barwnikami. Są to następujące barwniki: hemowy, flawanowy, melaminowy; · metaloproteidy- są to białka połączone z jednym lub kilkoma kationami metali. Mogą tu być następujące metale: Fe, Cu, Co, Mo oraz Zn. · glikoproteidy- są to białka połączone z cukrami. Stanowią składnik płynów ustrojowych oraz tkanek i komórek. · lipoproteidy-są to białka połączone z tłuszczami obojętnymi lub fosfolipidami i cholesterolem.
Białka to podstawowe substancje wchodzące w skład wszystkich żywych organizmów, są to zw. wielkocząsteczkowe, które mają różny skład aminokwasowy. W skład wszystkich białek wchodzą : węgiel, wodór, tlen, azot, niektóre zawierają fosfor, metale lub siarkę. Właściwości białek to zw. wrażliwe na działanie czynników chemicznych oraz temp. ulegają one ścinaniu (denaturacji) pod wpływem : kwasu, alkoholi, wodorotlenków, soli metali ciężkich, podwyższonej temp. Proces taki zachodzi również w organizmie człowieka, dlatego należy zachować ostrożność przy pracy z podanymi substancjami, niektóre białka rozpuszczą się w wodzie tworząc roztwory koloidowe tzw. zole np. białko kurze
Funkcje białek w organizmach: · jest budulcem- spełnia role immunologiczno tzn. odpowiada za odporność organizmu · reguluje procesy życiowe zachodzące w procesach żywych (enzymy, hormony) · białka mięśni odpowiadają za pracę mięśni - spełnia role izolatora np. włosy u człowieka , sierść u zwierząt
Podział; białek ze względu na budowę : · niektóre biała wyłącznie zbudowane są z aminokwasów są to białka proste (proteiny) zaliczamy do nich: -białka rozpuszczalne w wodzie (albuminy) np. surowica krwi, białko kurze - białka nierozpuszczalne w wodzie globuliny np. białka zawarte w mleku i nasiona roślin
· białka które oprócz aminokwasów zawierają inne stadniki są to białka złożone. (proteidy) zaliczamy do nich - fosforoproteidy ; zawierają zw. fosforu n p. kazeina mleka - chromoproteidy zawierają substancje barwne np. chemoglobina krwi - Nukleoproteidy zawierają kwasy nukleinowe n p. kwas DNA
Człowiek nie ma zdolności syntezowania białka z pierwiastków dlatego musi je spożywać w pokarmie. Najlepszym pokarmem zawierającym wszystkie niezbędne aminokwasy wystarczające ilości są tzw. białka pełnowartościowe np. mięso i jego przetwory -ryby -nabiał Białka częściowo niepełnowartościowe to takie które zawierają zbyt mało ilość niezbędnych aminokwasów zaliczmy do nich. kasz przetwory zbożowe. Białka niepełnowartościowe nie zawierają wszystkich niezbędnych aminokwasów.
Właściwości i budowa białek
Białka są to polimery aminokwasów białkowych połączony ze sobą wiązaniami peptydowymi, w których liczba reszt aminokwasowych przekracza 100. Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek są C, O, H, N, S, P, oraz niekiedy jony Mn, Zn, Mg, Fe, Cu, Co i inne.
Budowa białek:
Są to związki wielocząsteczkowe zbudowane z reszt aminokwasowych.
W celu określenia budowy białek podaje się tzw. struktury:
· Struktura pierwszorzędowa, zwana również struktura pierwotną- określa sekwencję (kolejność) aminokwasów wchodzących w skład liniowego łańcucha polipeptydowego uwarunkowanego genetycznie.
· Struktura drugorzędowa jest to układ przestrzenny wynikający z istnienia wiązań wodorowych po między tlenem grupy -C=O, a wodorem grupy -NH dwóch różnych wiazań peptydowych. tej strukturze odpowiada budowa zwinięcia łańcucha polipepydowego w prawoskrętną heliksę lub tzw. "pofałdowana kartka"- gdy łańcuchy peptydowe są ułożone równolegle do siebie i łączą się wiązaniami wodorowymi.
· Struktura trzeciorzędowa charakterystyczne dla tego układu jest pofałdowanie łańcuchów polipeptydowych w przestrzeni (skrecanie łańcucha polipeptydowego) . Ogromna rolę w powstawaniu tej struktury odgrywa wiązanie disiarczkowe -S-S- , które powstaje pomiędzy dwoma resztami cysteiny w tym samym łańcuch lub łączące dwa różne łańcuch.
· Struktura czwartorzędowa- opisuje ilość i wzajemne ułożenie podjednostek cząsteczkowych (pojedynczych łańcuchów) białek.
Właściwości fizykochemiczne białek:
Białka nie posiadają charakterystycznej dla siebie temperatury topnienia. Na ogół rozpuszczalne w wodzie. Niektóre z nich mogą rozpuszczać się w rozcieńczonych kwasach lub zasadach, jeszcze inne w rozpuszczalnikach organicznych. Posiadają zdolność wiązania cząsteczek wody. Efekt ten nazywamy hydratacją.
Na rozpuszczalność polipeptydów ma wpływ stężenie soli nieorganicznych. Ich małe stężenie wpływa dodatnio na rozpuszczalność . Jednak przy pewnym stężeniu następuje uszkodzenie otoczki solwatacyjnej, co powoduje wypadanie białek. Proces ten nie narusza struktury białka, jest on odwracalny. Nosi on nazwę wysalanie białek.
Innym procesem jest wypadanie białek z roztworów pod wpływem soli metali ciężkich, mocnych kwasów i zasad, wysokiej temperatury, niskocząsteczkowych alkoholi i aldehydów- jest to wytrącanie w sposób nieodwracalny. Zjawisko to nosi nazwę denaturacji białek. Wywołuje ono zmiany w strukturze drugo- i trzeciorzędowej. Następuje rozerwanie wiązań wodorowych i rozerwanie mostków disiarczkowych.
Ze względu na budowę i skład dzielimy białka na:
· proste
· złożone
Białka proste zbudowane są wyłącznie z aminokwasów. Dzielimy je na następujące grupy:
· protaminy- posiadają charakter silnie zasadowy, charakteryzują się dużą zawartością argininy oraz brak aminokwasów zawierających siarkę, są dobrze rozpuszczalne w wodzie. Najbardziej znanymi protaminami są: klupeina, salmina, cyprynina, ezocyna, gallina.
· histony- podobnie jak protaminy posiadają silny chrakter zasadowy; są dobrze rozpuszczalne w wodzie, a także w środowisku słabo kwaśnym. Są one składnikami jąder komórkowych (w połączeniu z kwasem dezoksyrybonukleinowym), a także występują w czerwonych ciałkach krwi. W ich skład wchodzi duża ilość takich aminokwasów jak lizyna i argenina.
· albuminy- są to białka obojetne, spełniają szereg ważnych funkcji biologicznych : są one enzymami, hormonami i innymi biologicznie czynnymi związkami. Są dobrze rozpuszczalne w wodzie i rozcieńczonych roztworach soli. Łatwo ulegają koagulacji. Znajdują się w tkance mięśniowej, osoczu krwi i mleku.
· glubuliny- w odróżnieniu od albuminy są źle rozpuszczalne w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach soli; posiadają podobne właściwości do nich. Występują w dużych ilościach w płynach ustrojowych i tkance mięśniowej.
· prolaminy- są to typowe białka roślinie, występują w nasionach. Charakterystyczną właściwością jest zdolność rozpuszczania się w 70% etanolu.
· gluteliny- podobnie jak prolaminy- są to typowe białka roślinne; posiadają zdolność rozpuszczania się w rozcieńczonych kwasach i zasadach.
· skleroliny- nie rozpuszczalne wodzie i rozcieńczonych roztworach soli; są to typowe białka o budowie włóknistej, dzięki temu pełnią funkcję podporowe; do tej grupy białek należy kreatyna
Białka złożone posiadają obok aminokwasów, także części niebiałkowe. Ze względu na charakter grupy prostetycznej dzielimy je na:
· nukleoproteidy- są to białka połączone z kwasami nukleinowymi; występują w wirusach;
· fosfoproteidy- są to białka połączone z resztami kwasu fosforowego; posiadają charakter kwaśny, oraz zazwyczaj są połączone z jakimiś kationami. Należy do tej grupy kazeina.
· chromoproteidy- są to białka połączone z barwnikami. Są to następujące barwniki: hemowy, flawanowy, melaminowy;
· metaloproteidy- są to białka połączone z jednym lub kilkoma kationami metali. Mogą tu być następujące metale: Fe, Cu, Co, Mo oraz Zn.
· glikoproteidy- są to białka połączone z cukrami. Stanowią składnik płynów ustrojowych oraz tkanek i komórek.
· lipoproteidy-są to białka połączone z tłuszczami obojętnymi lub fosfolipidami i cholesterolem.
Białka to podstawowe substancje wchodzące w skład wszystkich żywych organizmów, są to zw. wielkocząsteczkowe, które mają różny skład aminokwasowy.
W skład wszystkich białek wchodzą :
węgiel, wodór, tlen, azot, niektóre zawierają fosfor, metale lub siarkę. Właściwości białek to zw. wrażliwe na działanie czynników chemicznych oraz temp. ulegają one ścinaniu (denaturacji) pod wpływem : kwasu, alkoholi, wodorotlenków, soli metali ciężkich, podwyższonej temp. Proces taki zachodzi również w organizmie człowieka, dlatego należy zachować ostrożność przy pracy z podanymi substancjami, niektóre białka rozpuszczą się w wodzie tworząc roztwory koloidowe tzw. zole np. białko kurze
Funkcje białek w organizmach:
· jest budulcem- spełnia role immunologiczno tzn. odpowiada za odporność organizmu
· reguluje procesy życiowe zachodzące w procesach żywych (enzymy, hormony)
· białka mięśni odpowiadają za pracę mięśni - spełnia role izolatora np. włosy u człowieka , sierść u zwierząt
Podział; białek ze względu na budowę :
· niektóre biała wyłącznie zbudowane są z aminokwasów są to białka proste (proteiny) zaliczamy do nich: -białka rozpuszczalne w wodzie (albuminy) np. surowica krwi, białko kurze - białka nierozpuszczalne w wodzie globuliny np. białka zawarte w mleku i nasiona roślin
· białka które oprócz aminokwasów zawierają inne stadniki są to białka złożone. (proteidy) zaliczamy do nich - fosforoproteidy ; zawierają zw. fosforu n p. kazeina mleka - chromoproteidy zawierają substancje barwne np. chemoglobina krwi - Nukleoproteidy zawierają kwasy nukleinowe n p. kwas DNA
Człowiek nie ma zdolności syntezowania białka z pierwiastków dlatego musi je spożywać w pokarmie. Najlepszym pokarmem zawierającym wszystkie niezbędne aminokwasy wystarczające ilości są tzw. białka pełnowartościowe np. mięso i jego przetwory -ryby -nabiał Białka częściowo niepełnowartościowe to takie które zawierają zbyt mało ilość niezbędnych aminokwasów zaliczmy do nich. kasz przetwory zbożowe. Białka niepełnowartościowe nie zawierają wszystkich niezbędnych aminokwasów.