Inhibicję można podzielić ze względu na odwracalność na:
-NIEODWRACALNĄ- kiedy inhibitor wiąże się z apoenzymem za pomocą wiązania kowalencyjnego. W wyniku tej inhibicji enzym zostaje całkowicie i nieodwracalnie inaktywowany.
-ODWRACALNĄ (inhibitor łączy się z enzymem niekowalencyjnie), którą dzielimy na:
-inhibicję kompetycyjną: kiedy antymetabolit (inhibitor, którego cząsteczka wpasowuje się w centrum aktywne) konkuruje z metabolitem (substratem). Działanie inhibitora zależy tu od stosunku stężenia metabolitu do antymetabolitu- im większe jest stężenie właściowego enzymowi metabolitu, tym słabsze są globale efekty działania inhibitora.
-inhibicję niekompetycyjną:inhibitor łączy się z enzymem lub kompleksem enzym-substrat w miejscu innym niż centrum aktywne; wpływ inhibitora na przebieg procesu zależy tu tylko od jego stężenia, jako że nie konkuruje on z substratem o centrum aktywne.
Inhibicję można podzielić ze względu na odwracalność na:
-NIEODWRACALNĄ- kiedy inhibitor wiąże się z apoenzymem za pomocą wiązania kowalencyjnego. W wyniku tej inhibicji enzym zostaje całkowicie i nieodwracalnie inaktywowany.
-ODWRACALNĄ (inhibitor łączy się z enzymem niekowalencyjnie), którą dzielimy na:
-inhibicję kompetycyjną: kiedy antymetabolit (inhibitor, którego cząsteczka wpasowuje się w centrum aktywne) konkuruje z metabolitem (substratem). Działanie inhibitora zależy tu od stosunku stężenia metabolitu do antymetabolitu- im większe jest stężenie właściowego enzymowi metabolitu, tym słabsze są globale efekty działania inhibitora.
-inhibicję niekompetycyjną:inhibitor łączy się z enzymem lub kompleksem enzym-substrat w miejscu innym niż centrum aktywne; wpływ inhibitora na przebieg procesu zależy tu tylko od jego stężenia, jako że nie konkuruje on z substratem o centrum aktywne.