Białka proste Są zbudowane tylko z aminokwasów. Wyróżniamy białka rozpuszczalne czyli globularne i białka włókniste czyli fibrylarne (skleroproteiny).
Białka globularne – ich cząsteczki mają postać kłębków (globul), mają budowę bardziej złożoną niż białka fibrylarne, cząstecki ich charakteryzują się specyficznością nie tylko struktury pierwotnej, lecz także struktur drugo- i trzeciorzędowej w roztworze i wysoką czułością struktury na zmiany własności fizykochemicznych środowiska.
Wśród nich wyróżniamy: 1) albuminy (roślinne, białko jaja kurzego, mleka, albuminy osocza krwi), 2) globuliny ((roślinne, globuliny osocza krwi), 3) gluteiny (ziaren zbóż, gluten), 4) prolaminy (ziaren zbóż), 5) histony (składowe chromatyny) oraz 6) protaminy (wchodzą w skład jąder komórkowych, krwinek krwi czerwonych i białych).
Albuminy dobrze rozpuszczają się w wodzie, źle w roztworach kwasów i zasad. Globuliny trudno rozpuszczają się w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach kwasów, zasad i soli, gluteiny dobrze rozpuszczają się tylko w kwasach i zasadach, natomiast prolaminy w alkoholach. Histony rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach kwasów. Protaminy rozpuszczają się w wodzie.
Białka fibrylarne - z reguły odznaczają się dość dużą sprężystością i trwałością, w związku z czym organizm wykorzystuje je do tworzenia struktur sprężystych.
Do nich należą: 1) fibroina (buduje jedwab) 2) kolagen (składowa tkanki łącznej właściwej np. ścięgien) 3) keratyna (budulec piór, włosów, kopyt, paznokci, rogów). Z uwagi na swoją nierozpuszczalność są składową tkanki łącznej (chrzęstnej, kostnej, właściwej) oraz włosów, kopyt, rogów itd..
Białka złożone Są to kompleksy białek ze związkami niebiałkowymi (zwanymi grupą prostetyczną). Proteidy występują znacznie częściej w przyrodzie niż proteiny. Oprócz aminokwasów zawierają jedną lub więcej grup nieaminokwasowe, czyli prostetyczne, takich jak np. cukry, tłuszcze, kwasy nukleinowe, barwniki, czy kwas fosforowy.
W zależności od rodzaju grupy prostetycznej wyróżniamy: 1) nukleoproteidy przy połączeniu z kwasami nukleinowymi (występują we wszystkich komórkach), 2) fosfoproteidy przy połączeniu z kwasem fosforowym (np. kazeina), 3) glikoproteidy przy połączeniu z węglowodanami (np. białko jaja kurzego), 4) lipoproteidy przy połączeniu z lipidami, 5) chromoproteidy przy połączeniu z barwnikami (np.: hemoglobina, chlorofil), 6) metaloproteidy przy połączeniu z jonami metali (np. ceruloplazmina).
Białka proste
Są zbudowane tylko z aminokwasów. Wyróżniamy białka rozpuszczalne czyli globularne i białka włókniste czyli fibrylarne (skleroproteiny).
Białka globularne – ich cząsteczki mają postać kłębków (globul), mają budowę bardziej złożoną niż białka fibrylarne, cząstecki ich charakteryzują się specyficznością nie tylko struktury pierwotnej, lecz także struktur drugo- i trzeciorzędowej w roztworze i wysoką czułością struktury na zmiany własności fizykochemicznych środowiska.
Wśród nich wyróżniamy:
1) albuminy (roślinne, białko jaja kurzego, mleka, albuminy osocza krwi),
2) globuliny ((roślinne, globuliny osocza krwi),
3) gluteiny (ziaren zbóż, gluten),
4) prolaminy (ziaren zbóż),
5) histony (składowe chromatyny) oraz
6) protaminy (wchodzą w skład jąder komórkowych, krwinek krwi czerwonych i białych).
Albuminy dobrze rozpuszczają się w wodzie, źle w roztworach kwasów i zasad. Globuliny trudno rozpuszczają się w wodzie, dobrze w rozcieńczonych roztworach kwasów, zasad i soli, gluteiny dobrze rozpuszczają się tylko w kwasach i zasadach, natomiast prolaminy w alkoholach. Histony rozpuszczają się w wodzie i rozcieńczonych roztworach kwasów. Protaminy rozpuszczają się w wodzie.
Białka fibrylarne - z reguły odznaczają się dość dużą sprężystością i trwałością, w związku z czym organizm wykorzystuje je do tworzenia struktur sprężystych.
Do nich należą:
1) fibroina (buduje jedwab)
2) kolagen (składowa tkanki łącznej właściwej np. ścięgien)
3) keratyna (budulec piór, włosów, kopyt, paznokci, rogów).
Z uwagi na swoją nierozpuszczalność są składową tkanki łącznej (chrzęstnej, kostnej, właściwej) oraz włosów, kopyt, rogów itd..
Białka złożone
Są to kompleksy białek ze związkami niebiałkowymi (zwanymi grupą prostetyczną). Proteidy występują znacznie częściej w przyrodzie niż proteiny.
Oprócz aminokwasów zawierają jedną lub więcej grup nieaminokwasowe, czyli prostetyczne, takich jak np. cukry, tłuszcze, kwasy nukleinowe, barwniki, czy kwas fosforowy.
W zależności od rodzaju grupy prostetycznej wyróżniamy:
1) nukleoproteidy przy połączeniu z kwasami nukleinowymi (występują we wszystkich komórkach),
2) fosfoproteidy przy połączeniu z kwasem fosforowym (np. kazeina),
3) glikoproteidy przy połączeniu z węglowodanami (np. białko jaja kurzego),
4) lipoproteidy przy połączeniu z lipidami,
5) chromoproteidy przy połączeniu z barwnikami (np.: hemoglobina, chlorofil),
6) metaloproteidy przy połączeniu z jonami metali (np. ceruloplazmina).