Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Pada temperatur tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil
2. Derajat keasaman (pH)
Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam).
3. Konsentrasi enzim
Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
4. Konsentrasi substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
5. Aktifator dan inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya.
6. Waktu
Waktu kontak/reaksi antar enzim dan substrat menentukan efektivitas kerja enzim. Semakin lama waktu reaksi maka kerja enzim juga akan semakin optimum.
7. Konsentrasi ion Hidrogen
Kecepatan dari hampir semua reaksi enzim yang terkatalisis menunjukkan ketergantungan yang signifikan dari konsentrasi ion hydrogen. Kebanyakan enzim intraseluler menunjukkan aktivitas optimal pada nilai pH 5 dan 9. Hubungan dari aktivitas konsentrasi ion H menunjukkan keseimbangan antara denaturasi enzim pada pH yang tinggi dan rendah serta efek pada enzim, substrat, atau keduanya
8. Ion logam
Ion-ion logam, yang menjalankan peranan katalitik dan structural pada lebih seperempat dari semua enzim yang dikenal dapat pula mengisi peranan pengatur, khususnya bagi reaksi dimana ATP merupakan substrat. Kalau kompleks ATP ion logam tersebut merupakan substrat, aktifitas maksimal secara khas akan terlihat pada rasio molar ATP terhadap logam di sekitar satu. Kelebihan logam atau kelebihan ATP merupakan hambatan karena senyawa-senyawa nukleosida di– dan trifosfat membentuk kompleks yang stabil dengan kation-kation dwi-valensi, konsentrasi intraseluler nukleotida dapat mempengaruhi konsentrasi intraseluler ion-ion logam bebas dan dengan demikian mempengaruhi pula aktivitas enzim-enzim tertentu.
Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan yang tidak terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi tubrukan dari besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat meningkatkan energy kinetic dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy pelindung untuk dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi mengatur struktur tiga dimensi dari enzim. Cincin polipeptida kemudian mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan pengurangan kecepatan dari aktivitas katalisis. Pada temperatur tertentu sebuah enzim berada dalam keadaan stabil
2. Derajat keasaman (pH)
Perubahan pH dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci pada sisi aktif enzim, sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. Setiap enzim dapat bekerja baik pada pH optimum, masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh : enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam).
3. Konsentrasi enzim
Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
4. Konsentrasi substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
5. Aktifator dan inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim dengan substratnya.
6. Waktu
Waktu kontak/reaksi antar enzim dan substrat menentukan efektivitas kerja enzim. Semakin lama waktu reaksi maka kerja enzim juga akan semakin optimum.
7. Konsentrasi ion Hidrogen
Kecepatan dari hampir semua reaksi enzim yang terkatalisis menunjukkan ketergantungan yang signifikan dari konsentrasi ion hydrogen. Kebanyakan enzim intraseluler menunjukkan aktivitas optimal pada nilai pH 5 dan 9. Hubungan dari aktivitas konsentrasi ion H menunjukkan keseimbangan antara denaturasi enzim pada pH yang tinggi dan rendah serta efek pada enzim, substrat, atau keduanya
8. Ion logam
Ion-ion logam, yang menjalankan peranan katalitik dan structural pada lebih seperempat dari semua enzim yang dikenal dapat pula mengisi peranan pengatur, khususnya bagi reaksi dimana ATP merupakan substrat. Kalau kompleks ATP ion logam tersebut merupakan substrat, aktifitas maksimal secara khas akan terlihat pada rasio molar ATP terhadap logam di sekitar satu. Kelebihan logam atau kelebihan ATP merupakan hambatan karena senyawa-senyawa nukleosida di– dan trifosfat membentuk kompleks yang stabil dengan kation-kation dwi-valensi, konsentrasi intraseluler nukleotida dapat mempengaruhi konsentrasi intraseluler ion-ion logam bebas dan dengan demikian mempengaruhi pula aktivitas enzim-enzim tertentu.