karenvanesa
SolubilidadLa solubilidad se debe a que solo los grupos -R polares o hidrófilos se hallan localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que establecen enlaces de hidrógeno con el agua; así, la proteína se rodea de una capa de agua que impide su unión con otras proteínas y, por tanto, su precipitación. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles. - DesnaturalizaciónConsiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. La conformación nativa es la conformación más estable de una proteína plegada, y tiene la menor energía libre a partir de los enlaces no covalentes entre los aminoácidos y cualquier grupo prostético, y entre la proteína y su entorno. La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la temperatura, o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes, como la urea. Al perder sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas también pierden su actividad biológica. Además, la proteína desnaturalizada suele precipitar, ya que las atracciones entre los grupos hidrofóbicos, que en la proteína nativa estarían encerrados en el interior de la molécula, los hacen agruparse entre sí. En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible: las proteínas pueden renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su conformación nativa, recuperando con ello la actividad biológica perdida. - EspecificidadEs la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra a diversos niveles, siendo los más importantes la especificidad de función y la especificidad de especie. + Especificidad de funciónReside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína. + Especificidad de especieExisten proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más común, sin embargo, es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies tengan una composición y estructura similares. Estas proteínas se llaman proteínas homólogas. Es el caso de la insulina, que se encuentra exclusivamente envertebrados. La cadena A de la insulina es idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote. - Capacidad amortiguadoraLas proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los aminoácidos que las forman. Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando H+ del medio, las proteínas son capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el que se encuentran. Las propiedades de las proteínas, como la solubilidad, la desnaturalización y la especifidad
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
ESPECIFICIDAD
- DesnaturalizaciónConsiste en la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la molécula, perdiéndose las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Los enlaces peptídicos permanecen, por lo que la proteína conserva su estructura primaria y pasa a adoptar una forma filamentosa. La conformación nativa es la conformación más estable de una proteína plegada, y tiene la menor energía libre a partir de los enlaces no covalentes entre los aminoácidos y cualquier grupo prostético, y entre la proteína y su entorno.
La desnaturalización puede estar provocada por cambios en el pH o en la temperatura, o bien por el tratamiento con sustancias desnaturalizantes, como la urea. Al perder sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, las proteínas desnaturalizadas también pierden su actividad biológica. Además, la proteína desnaturalizada suele precipitar, ya que las atracciones entre los grupos hidrofóbicos, que en la proteína nativa estarían encerrados en el interior de la molécula, los hacen agruparse entre sí.
En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible: las proteínas pueden renaturalizar, replegarse y adoptar nuevamente su conformación nativa, recuperando con ello la actividad biológica perdida.
- EspecificidadEs la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra a diversos niveles, siendo los más importantes la especificidad de función y la especificidad de especie.
+ Especificidad de funciónReside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína.
+ Especificidad de especieExisten proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más común, sin embargo, es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies tengan una composición y estructura similares. Estas proteínas se llaman proteínas homólogas. Es el caso de la insulina, que se encuentra exclusivamente envertebrados. La cadena A de la insulina es idéntica en la especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote.
- Capacidad amortiguadoraLas proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los aminoácidos que las forman. Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases, liberando H+ del medio, las proteínas son capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el que se encuentran.
Las propiedades de las proteínas, como la solubilidad, la desnaturalización y la especifidad